Bakterien unter Stress
Bakterielle Abwehrmechanismen im Detail verstehen
AG Boettcher, RVZ
Wenn es zu regnen anfängt, kann das für Bakterien eine gefährliche Situation sein. Durch die sinkenden Salzkonzentrationen in der Umgebung strömt Wasser zum Ausgleich in die Zelle mit der höheren Ionenkonzentration und bringt die Zelle zum Platzen. Als Abwehrmechanismus besitzt das Bakterium Escherichia coli ganze sieben unterschiedliche Sorten von Kanälen in der Zellmembran. Diese Kanäle funktionieren wie Türen und können Ionen in die Zelle hinein, oder aus der Zelle heraus schleusen.
Den genauen molekularen Aufbau von zwei weiteren dieser Kanäle mithilfe von Elektronen-Kryomikroskopie zu entschlüsseln, das gelang nun der Forschungsgruppe von Prof. Bettina Böttcher vom Rudolf-Virchow-Zentrum – Center for Integrative and Translational Bioimaging der Universität Würzburg in einer internationalen Kooperation mit den Gruppen von Prof. Rainer Hedrich der Universität Würzburg, Prof. Mark Sansom von der University of Oxford und Prof. Renato Zenobi von der ETH Zürich.
Durch die Kenntnis der hochaufgelösten Strukturen können die Wissenschaftler zum einen die verschiedenen Kanäle unterscheiden und zum anderen besser verstehen wie genau der Öffnungsmechanismus, also die „Türklinke“ funktioniert. „Nur, wenn wir bakterielle Abwehrmechanismen im Detail verstehen, können wir erfolgreich pathogene Bakterien bekämpfen.“, betont Böttcher. „Außerdem sind mechanosensitive Kanäle auch an anderen wichtigen biologischen Funktionen beteiligt, wie zum Beispiel Blutdruckregulation und Hören. Deren grundlegende Mechanismen sind aber bisher nur unzureichend erforscht. Deswegen ist Grundlagenforschung hier so wichtig.“, ergänzt Dr. Tim Rasmussen, der als Postdoktorand in der Arbeitsgruppe Böttcher forscht.
Originalveröffentlichung
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Originalveröffentlichung
Vanessa Judith Flegler, Akiko Rasmussen, Shanlin Rao, Na Wu, Renato Zenobi, Mark S.P. Sansom, Rainer Hedrich, Tim Rasmussen and Bettina Böttcher; "The mechanosensitive MscS-like channel Ynal has a gating mechanism based on flexible pore helices"; PNAS (November 2020)
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