Schleim könnte erklären, warum sich SARS-CoV-2 nicht leicht über Oberflächen verbreitet
Ergebnisse könnten auch Hinweise darauf geben, warum manche Menschen anfälliger für COVID-19 sind als andere
Zu Beginn der Pandemie desinfizierten viele Menschen eifrig Oberflächen, weil Laborstudien voraussagten, dass SARS-CoV-2 auf diese Weise leicht übertragen werden könnte. Jetzt haben Forscher, die in ACS Central Science berichten, eine mögliche Erklärung dafür gefunden, warum die Vorhersagen nicht eingetreten sind: Zuckerdekorierte Proteine im Schleim könnten das Coronavirus auf Oberflächen binden und es so daran hindern, Zellen zu infizieren. Die Ergebnisse könnten auch einen Hinweis darauf geben, warum manche Menschen anfälliger für Covid-19 sind als andere.
Spezifische Glykane (rote Quadrate in der Abbildung) auf Schleimhäuten können an Coronavirus-Spike-Proteine binden, was die Ausbreitung von Viren in Husten- oder Nieströpfchen von Oberflächen verhindern könnte.
Adapted from ACS Central Science 2022, DOI: 10.1021/ acscentsci.1c01369
Obwohl Experimente gezeigt haben, dass Coronaviren tage- oder wochenlang auf Oberflächen überleben können, ist es jetzt offensichtlich, dass SARS-CoV-2 Menschen viel eher durch Tröpfchen infiziert, die das Virus in der Luft tragen. Bei den Oberflächenstudien wurden in der Regel Viren verwendet, die in Puffern oder Wachstumsmedien suspendiert waren, während in der realen Welt SARS-CoV-2 beim Husten oder Niesen in den Schleim gelangt. Vor diesem Hintergrund fragten sich Jessica Kramer und ihre Kollegen, ob Schleimkomponenten die Diskrepanz zwischen den Laborvorhersagen und der Realität erklären könnten. Neben Wasser, Salzen, Lipiden, DNA und anderen Proteinen enthält der Schleim auch Proteine, so genannte Muzine, die stark mit Zuckermolekülen, so genannten Glykanen, modifiziert sind. Um Zellen zu infizieren, bindet das SARS-CoV-2-Spike-Protein Glykanmoleküle mit Sialinsäure an deren Enden auf der Zelloberfläche. Die Forscher fragten sich daher, ob das Coronavirus auch sialinsäurehaltige Glykane in Muzinen erkennt. Wenn das Spike-Protein bereits an die Glykane im Schleim gebunden ist, könnte es sich vielleicht nicht an die auf den Zellen binden, so die Überlegung der Forscher.
Aus Sicherheitsgründen untersuchten die Forscher ein menschliches Coronavirus namens OC43, das sich erst vor relativ kurzer Zeit aus einem Kuh-Coronavirus entwickelt hat und meist leichte Atemwegsinfektionen verursacht. Das Team gab Tropfen des Virus in Puffer- oder Wachstumsmedium, das mit 0,1-5 % Muzinen angereichert war, was dem Konzentrationsbereich der in Nasenschleim und Speichel vorkommenden Muzine entspricht, auf eine Kunststoffoberfläche und ließ die Tropfen trocknen. Dann rehydrierten sie die Virusreste und maßen ihre Fähigkeit, Zellen zu infizieren. Im Vergleich zu Puffer oder Wachstumsmedium allein waren die mit Muzinen angereicherten Lösungen deutlich weniger infektiös. Das Team testete auch Oberflächen aus Stahl, Glas und chirurgischen Masken und kam zu ähnlichen Ergebnissen.
Die Forscher zeigten, dass sich die Muzine beim Trocknen der Tröpfchen zum Rand hin bewegten und sich dort in einem Kaffeering-Effekt konzentrierten und das Virus mit sich brachten. Dadurch rückten Muzine und Viruspartikel näher zusammen, wo sie leichter interagieren konnten. Durch das Abschneiden der Sialinsäureglykane von den Muzinen mit einem Enzym wurde die Virusbindung aufgehoben und die Schutzwirkung der Glykoproteine zerstört. Da SARS-CoV-2, wie OC43, an Sialinsäureglykane auf Zelloberflächen bindet, würden Muzine wahrscheinlich auch seine Infektiosität verringern, vermuten die Forscher. Die Menge und die Art der Zuckermoleküle auf den Muzinen können mit der Ernährung und bestimmten Krankheiten variieren, was möglicherweise die Anfälligkeit bestimmter Menschen für COVID-19 erklären könnte, so die Forscher.
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