Scharfe Bilder von Proteinkomplexen
AG Benavente / AG Sauer
„Synaptonemaler Komplex“: So nennen Biologen eine leiterförmige Struktur aus verschiedenen Proteinen. Im Körper von Säugetieren ist dieser Komplex daran beteiligt, wenn das Erbgut für die Produktion der Ei- und Samenzellen neu durchmischt wird.
Eine Forschungsgruppe vom Biozentrum der Universität Würzburg hat jetzt die dreidimensionale molekulare Architektur dieses Protein-Komplexes mit bislang nicht gekannter Genauigkeit aufgeklärt. Dafür verwendete sie die an der Universität Würzburg entwickelte Super-Resolution-Mikroskopie-Methode dSTORM in Kombination mit der Immunfluoreszenzmarkierung, um extrem hoch aufgelöste Bilder zu erhalten. Damit konnten die Forscher bislang unbekannte Details zur molekularen Architektur von Zellstrukturen mit Nanometer-Präzision sichtbar machen.
Dieses Ergebnis gelang den Arbeitsgruppen von Professor Ricardo Benavente (Lehrstuhl für Zell- und Entwicklungsbiologie) und Professor Markus Sauer (Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik). Ihre neuen Erkenntnisse haben die Würzburger Experten in der Zeitschrift PNAS der Nationalen Akademie der Wissenschaften der USA publiziert.
Der Synaptonemale Komplex tritt ausschließlich in Zellen auf, aus denen sich die Ei- und Spermienzellen des Menschen und anderer Säugetiere entwickeln. Er sorgt mit dafür, dass die Chromosomen untereinander Erbmaterial austauschen, so dass nach einer folgenden Zellteilung jeweils ganz individuelle Ei- oder Spermienzellen entstehen, die nur den einfachen Chromosomensatz tragen.
Originalveröffentlichung
Originalveröffentlichung
"Elucidation of synaptonemal complex organization by super-resolution imaging with isotropic resolution”, Katharina Schücker, Thorge Holm, Christian Franke, Markus Sauer, and Ricardo Benavente, PNAS 2015; published ahead of print February 2, 2015.
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