Einzelne Proteine bei der Arbeit beobachten
Neuer Ansatz, um Strukturen und Bewegungen komplexer Moleküle zu veranschaulichen
Quelle: B. Hellenkamp, F. Kandzia und W. Schürmann
Das molekulare Chaperon Hsp90 steuert viele grundlegende Prozesse in menschlichen Zellen entscheidend. Unter anderem ist es maßgeblich daran beteiligt, dass einfache Aminosäureketten zu funktionierenden Proteinen mit einer definierten Struktur gefaltet werden. Damit Hsp90 seine Aufgaben erfüllen kann, wirken die einzelnen Domänen mit unterschiedlichen Proteinen zusammen. Hugel und sein Team wollen ein dynamisches Bild dieser Zusammenarbeit von Proteinen in Echtzeit gewinnen. Daher arbeiten sie an der Entwicklung neuer Methoden, die es ihnen ermöglichen, die komplexen, mit hoher Geschwindigkeit ablaufenden Prozesse abzubilden und zu analysieren.
Die bisherige Betrachtungsweise nahm einige wenige Zustände in den Fokus, in denen Hsp90 vorliegen kann – zum Beispiel offen und geschlossen. Die Ergebnisse der Forscher aus Freiburg und München zeigen, dass diese Betrachtung um eine dynamische Sichtweise erweitert werden muss: Ziel ist es, das Ensemble möglicher Strukturen, die das Protein annehmen kann, genauer zu beschreiben und dabei insbesondere die zeitliche Dimension zu berücksichtigen (siehe Abbildung).
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Themenwelt Proteinanalytik
Die Proteinanalytik ermöglicht einen tiefen Einblick in diese komplexen Makromoleküle, ihre Struktur, Funktion und Wechselwirkungen. Sie ist unerlässlich für die Entdeckung und Entwicklung von Biopharmazeutika, das Verständnis von Krankheitsmechanismen und die Identifizierung von therapeutischen Zielen. Durch Techniken wie Massenspektrometrie, Western Blot und Immunoassays können Forscher Proteine auf molekularer Ebene charakterisieren, ihre Konzentration bestimmen und mögliche Modifikationen identifizieren.
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