Unnahbares Wasser
Max-Planck-Forscher aus Stuttgart vermessen den Abstand zwischen Wassermolekülen und wasserabweisenden Oberflächen
Wasser perlt von wasserabstoßenden (hydrophoben) Oberflächen einfach ab. Diese hydrophoben Effekte und ihre molekularen Ursachen sind lange bekannt. Aber wie nahe die Wassermoleküle dabei der wasserabweisenden Schicht kommen, hat ein internationales Forscherteam um Harald Reichert vom Max-Planck-Institut für Metallforschung in Stuttgart erst jetzt geklärt. Die Lücke ist etwa so breit wie ein Wassermolekül - also nur 0,2 bis 0,6 Nanometer. Vorhergehende Untersuchungen ergaben diesbezüglich zum Teil widersprüchliche Ergebnisse.
Die Stuttgarter Forscher untersuchten den extrem schmalen Nanospalt mit sehr intensiven Röntgenstrahlen. Denn die "sanftere" Methode mit Neutronenstrahlen löste in früheren Versuchen die Strukturen nicht fein genug auf. Röntgenstrahlen dieser Art lassen sich jedoch nicht in jedem Labor erzeugen. Die Wissenschaftler brachten ihren Versuchsaufbau deshalb eigens nach Grenoble, Frankreich, zum Elektronenspeicherring der European Synchrotron Radiation Facility (ESRF). Mit der Röntgenmethode lösten sie erstmals das Niemandsland zwischen Wasser und der wasserabweisenden Schicht auf Bruchteile von Nanometern genau auf. Die Forscher ermittelten den Abstand von 0,2 bis 0,6 Nanometer aus der Reflektion des Röntgenstrahls. Als hydrophobe Oberfläche diente ihnen eine Siliziumtafel, auf der sie eine Schicht der sehr wasserabweisenden Substanz Octadecyltrichlorsilan aufbrachten. Das Material hielt allerdings dem Röntgenstrahl nur 50 Sekunden stand - die Messungen mussten dementsprechend schnell ablaufen.
Außerdem erforschten die Wissenschaftler, ob im Wasser gelöste Gase die Breite des Spalts beeinflussen. Denn schon lange diskutiert die Fachwelt, ob unpolare Gase in der Lücke Mikrobläschen bilden und sie dadurch aufblähen. Im Gegensatz zu den Ergebnissen früherer Studien stellten die Forscher nun fest, dass gelöste Gase - unabhängig von ihrer Art - die Beschaffenheit des Zwischenraums nicht verändern.
"Hydrophobe Effekte sind insbesondere für biologische Prozesse sehr bedeutend, weil sie Proteinen ihre endgültige Form verleihen", sagt Harald Reichert. In wässriger Umgebung vergraben sich die wasserabweisenden Bestandteile eines Proteins in dessen Inneren, um nicht mit dem ungeliebten kalten Nass in Berührung zu kommen - so faltet sich das ganze Protein. In biologischen Systemen befindet sich Wasser allerdings oft in sehr kleinen Räumen, beispielsweise winzigen Poren oder Ionenkanälen, die in Zellmembranen vorkommen. "Ob die Ergebnisse der vorliegenden Studie auch für Wasser in so einem beengten Umfeld gelten, wollen wir in Zukunft untersuchen", sagt Harald Reichert.
Originalveröffentlichung: M. Mezger, H. Reichert, S. Schöder, J. Okasinski, H. Schröder, H. Dosch, D. Palms, J. Ralston, V. Honkimäki; "High-resolution in situ x-ray study of the hydrophobic gap at the water - octadecyl-trichlorosilane interface"; Proceedings of the National Academy of Sciences 2006.
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