Ungewöhnlich radikal: Erstmaliger Nachweis eines Allylketyls bei der Aminosäure-Fermentation
Biologen der Philipps-Universität Marburg haben erstmals einen einzigartigen Mechanismus nachgewiesen, mit dessen Hilfe der Krankheitserreger Clostridium difficile Aminosäuren fermentiert: Dabei wird Wasser von einer Ausgangsverbindung abgespalten, indem das Enzym Dehydratase ein einzelnes Elektron überträgt; auf diese Weise entsteht ein ungewöhnliches Molekül als Zwischenprodukt, ein so genanntes Allylketylradikal.
Die Energie für sein Wachstum bezieht C. difficile aus der Spaltung der Aminosäure Leucin. Dieser Prozess verläuft über eine Reihe von Reaktionen, bei denen die beteiligten Verbindungen nach und nach umgebaut werden. Einer der chemisch anspruchsvollsten Schritte ist dabei die Entfernung von Wasser. Außerhalb von lebenden Organismen können vergleichbare Reaktionen über Ketylradikale als Zwischenprodukte verlaufen, das sind reaktionsfreudige Verbindungen, die freie Elektronen tragen. Die Marburger Forscher um Antonio J. Pierik und Wolfgang Buckel konnten nun erstmals experimentell nachweisen, dass derartige Moleküle auch bei der enzymatischen Wasserabspaltung in lebenden Zellen auftreten.
Die Wissenschaftler setzten die Technik der Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, mit der sich einzelne Elektronen detektieren lassen. Die Struktur des Radikals konnte aufgeklärt werden, indem Wasserstoff-Isotope an verschiedenen Stellen der untersuchten Verbindungen eingebaut und die Effekte studiert wurden. Aus den Resultaten der Experimente ist zu schließen, dass bei der Reaktion eine kurzlebige Allylketyl-Verbindung entsteht, die an die Dehydratase gebunden ist.
Originalveröffentlichung: Jihoe Kim, Daniel J. Darley, Wolfgang Buckel & Antonio J. Pierik: "An allylic ketyl radical intermediate in clostridial amino-acid fermentation", Nature 452 (2008), 239-342.
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