Biomoleküle im Nanomaßstab identifiziert
Neue Messmethode für Aminosäuren
Der Unterschied von Peptid zu Protein wirkt etwas willkürlich gewählt und hängt ausschließlich von der Größe ab: Solange nicht mehr als etwa 100 Aminosäuren zusammen eine Kette bilden, ist es ein Peptid. Sobald es mehr werden, spricht die Biologie von Proteinen. In biologischen Prozessen tauchen die Peptide an allen möglichen Stellen auf. Etwa als Hormon oder als Antibiotikum. Doch wie Peptide genau funktionieren, ist bisher nur in Ansätzen erforscht. Auch weil kein Mikroskop die biologischen Bauteile einzelner Peptide aufs Atom genau abbilden kann.
Das Forschungsteam um Professorin Uta Schlickum kombinierte verschiedene Methoden, um ein Rastertunnelmikroskop für die Peptid-Erkennung nutzbar zu machen. An sich sind diese Mikroskope zwar aufs Atom genau, können aber verschiedene Elemente einer molekularen Struktur nicht auseinanderhalten. Nun ist es in einer Zusammenarbeit zwischen der TU Braunschweig, dem Max-Planck-Institut für Festkörperforschung in Stuttgart und weiterer internationaler Wissenschaftler*innen gelungen, die Messspitze des bildgebenden Geräts chemisch sensitiv zu machen und auf eine der Aminosäuren im Peptid zu spezialisieren. Mit dieser neuartigen Spitze sind erstmals einzelne Aminosäuren der komplexen biologischen Ketten unterm Mikroskop sicht- und identifizierbar. Ein erster Schritt für die Sequenzierung von Peptiden auf Oberflächen bei höchster räumlicher Auflösung.
Originalveröffentlichung
Xu Wu, Bogdana Borca, Suman Sen, Sebastian Koslowski, Sabine Abb, Daniel Pablo Rosenblatt, Aurelio Gallardo, Jesús I. Mendieta-Moreno, Matyas Nachtigall, Pavel Jelinek, Stephan Rauschenbach, Klaus Kern, Uta Schlickum; "Molecular sensitised probe for amino acid recognition within peptide sequences"; Nature Communications, Volume 14, 2023-12-14
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